Амилазы. В молоке содержится в основном α-амилаза. Фермент катализирует расщепление полисахаридных цепей крахмала, гликогена, полисахаридов. Содержание амилазы в молоке повышается при заболевании животных. Фермент связан с  лактоглобулиновой фракцией молока и инактивируется при всех режимах пастеризации.

           Лизоцим (мурамидаза). Фермент относят к антибактериальным факторам молока, в некоторой степени обусловливающим и его бактерицидные свойства. Это объясняется тем, что лизоцим катализирует гидролиз 1,4-β-связей между остатками N-ацетилмурамовой кислоты и N-ацетилглюкозамина в полисахаридах клеточных стенок некоторых видов бактерий, в первую очередь грамположительных (патогенные стафилококки и другие возбудители мастита у лактирующих коров). Содержание лизоцима в коровьем молоке в среднем составляет около 13 мкг в 100 см³, а в женском – значительно выше: от 10 до 100 мг в 100 см³. Лизоцим стабилен в кислой среде и выдерживает нагревание молока до высоких температур.

         Протеазы (протеиназы)  - это ферменты, катализирующие гидролиз белков и продуктов их распада (полипептидов, пептидов), разрывая их пептидные связи. В молоке содержатся нативные и бактериальные протеазы. К нативным протеазам относится, главным образом, щелочная протеаза – плазмин. Микрофлора молока продуцирует щелочные и кислые протеазы.

         Плазмин попадает в молоко из крови, содержится в низких концентрациях (около 0,3 мг/дм³), связан с мицеллами казеина и лишь частично – с оболочками жировых  шариков. Фермент наиболее активен при рН от 6,5 до 9,0 и температуре от 5 до 55^оС, довольно термостабилен: полная инактивация его наступает при нагревании молока до 90^оС в течение 5 мин.

         Плазмин проявляет определенную субстратную специфичность по отношению к фракциях казеина. Наиболее чувствительны к плазмину β- и α_S2- казеины; α_S1- и κ-казеины гидролизуются намного медленнее; β-лактоглобулин и α-лактальбумин устойчивы к действию фермента. Этим объясняются изменения в соотношении фракций казеина при длительном хранении охлажденного молока. Под действием плазмина происходит частичный необратимый гидролиз β-казеина с образованием фрагментов, обозначаемых γ-казеинами (γ₁-, γ₂-, γ₃-),а также горьких пептидов и других продуктов, придающих молоку горький вкус. Кроме того, при изменении фракционного состава казеина ухудшаются технологические свойства молока – способность свертываться под действием сычужного фермента. Вследствие этого ухудшаются свойства сычужных сгустков и снижается выход сыров и других белковых продуктов (γ-казеин не свертывается под действием сычужного фермента и переходит в сыворотку).