Чувствительность к нагреванию отдельных фракций сывороточных белков различна. Наименее устойчивыми к нагреванию являются иммунные глобулины, затем альбумины сыворотки сроки, более устойчивы β-лактоглобулин и  α-лактальбумин. Протеозо-пептоны – самая термостабильная фракция сывороточных белков. Особенности денатурации основных сывороточных белков β-лактоглобулина и α-лактальбумина обсуждалось при изучении темы 5 «Белки молока» (раздел 5.4. «Физико-химические свойства белков»).

Особую значимость для практической обработки и переработки молока имеют следующие изменения, связанные с тепловой денатурацией сывороточных белков:

-  снижение окислительно-восстановительного потенциала при одновременном усилении антиокислительных свойств;

-   возникновение привкуса кипячения;

-  снижение способности к свертыванию под действием сычужного фермента и прочности сгустка, что отрицательно сказывается на отделении сыворотки и последующем процессе созревания сыра;

-   усиление гидратационных свойств кислотных сгустков в производстве кисломолочных диетических напитков.

Казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК). В  отличие от других глобулярных белков является термоустойчивым  белком. Его коагуляция наступает при выдержке молока, нагретого до 120…130^оС, в течение от 2 до 88 минут.  Тепловая стабильность казеина зависит от концентрации ионов кальция в молоке, величины рН и денатурированной части сывороточных белков.

Однако, при тепловой обработке при высоких температурах (выше 100^оС) казеинаткальцийфасфатный комплекс претерпевает ряд физико-химических изменений. Вследствие гидролиза фосфатноэфирных связей происходит его дефосфорилирование с удалением из α_S- и  β-казеинов части органического фосфора, в результате чего снижается суммарный отрицательный заряд казеиновых мицелл. После дефосфорилирования ухудшается способность казеина связывать кальций, часть его уходит из казеинатов кальция, наступает дестабилизация мицелл и снижается термоустойчивость.