Сывороточные белки не гидролизуются плазмином и сычужным ферментом, по сравнению с казеином менее чувствительны к кальцию, но более чувствительны к нагреванию. Нагревание молока или сыворотки вызывает их денатурацию – изменение структуры (развертывание полипептидных цепей) с последующим взаимодействием друг с другом и с c-казеином казеиновых мицелл. Образующиеся комплексы влияют на технологические  свойства молока: термоустойчивость и способность к сычужному свертыванию.

         Фракционный состав сывороточных белков (в % к общему содержанию) приведен на рисунке 5.2.

         Лактальбуминовая фракция – фракция термолабильных сывороточных белков, не осаждающаяся при полунасыщении сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. К белкам этой фракции относятся b-лактоглобулин, a-лактальбумин и альбумин сыворотки крови. b-Лактоглобулин и a-лактальбумин – это основные сывороточные белки.

            b-Лактоглобулин. Является одним из главных в количественном отношении сывороточных белков (на его долю приходится от 50 до 54% всех белков сыворотки). b-Лактоглобулин состоит из 162 аминокислотных остатков, имеет семь генетических вариантов, в молоке находится  в виде димера. b-Лактоглобулин не растворяется в воде, а только в разбавленных растворах солей. Содержит свободные сульфгидрильные (-SH) группы в виде остатков цистеина, которые участвуют в образовании привкуса кипяченого молока при его тепловой обработке. При тепловой обработке часть b-лактоглобулина в денатурированном виде выпадает в осадок вместе с фосфатами кальция

Обезжиренное молоко

                                                                           Подкисление до рН 4,6

                                                                           температура 20^оС

          Осадок – казеиновая                                     Фильтрат – сывороточ-

          фракция (78-85 %)                                        ные белки (15-22 %)