Лактоферрин представляет собой гликопротеид, содержащий два атома железа, обладающий антибиотической активностью по отношению к бактериям группы кишечной палочки, связывая ионы железа и делая их недоступными для бактериальных клеток. Лактоферрин усиливает бактерицидное действие лизоцима. Содержание его в молоке составляет не более 30 мг на 100 г , а в молозиве – в 10-15 раз больше. В организме новорожденного лактоферрин выполняет транспортную функцию – связывает и переносит ионы железа.

Лизоцим – компонент белковой природы с ферментативными свойствам, вызывающий лизис бактериальных клеток (нарушение клеточной оболочки).

Низин – полипептид, обладающий антибактериальными свойствами по отношению к споровым бактериям. Низин продуцируют некоторые виды микрофлоры молока и бактериальных заквасок.

Ферменты – вещества белковой природы, биологическая функция которых состоит в ускорении (катализе) течения химических реакций в биологических системах. Все эти вещества в одних случаях – простые белки, а в других – сложные, содержащие в своем составе небелковые компоненты – коферменты. В молоке содержится более 20нативных ферментов, а также присутствуют многочисленные внеклеточные и внутриклеточные ферменты, продуцируемые микрофлорой молока и бактериальных заквасок.

5.2. Структура белков

Белковые молекулы содержат от 100 до нескольких тысяч аминокислот в пептидных цепях, упорядоченных в пространстве. Для характеристики строения белков введены понятия о первичной, вторичной и третичной структуре. И если речь идет о белках, образующих мицеллы, - о четвертичной структуре. В настоящее время изучена первичная структура большинства компонентов казеина, b-лактоглобулина, a-лактальбумина, протеозо-пептонов. А также получены некоторые сведения о вторичной, третичной и четвертичной структурах основных белков молока.

Первичная структура определяется числом и расположением a-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях и, если белки состоят из нескольких полипептидных цепей, - местоположением и типом поперечных связей. Для выяснения первичной структуры белков необходимо знать их аминокислотный состав. Аминокислотный состав белков молока в настоящее время достаточно изучен. Намного труднее установить расположение аминокислот в полипептидных цепях. Многообразие белков, в том числе молочных, обусловлено различиями расположения 20 составляющих их аминокислот (последовательностью расположения  аминокислот). При исследовании первичной структуры белка важно определить концевые группы полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь имеет концевую аминогруппу и концевую карбоксильную группу: