β-Лактоглобулин - специфический белок молока парнокопытных животных. В женском молоке он отсутствует; в коровьем он составляет примерно 50% всех сывороточных белков. При высоких температурах β-лактоглобулин подвергается тепловой денатурации и образует с χ-казеином посредством дисульфидных связей крупные агрегаты и комплексы. При этом термоустойчивость мицелл казеина изменяется. Функциональное назначение β-лактоглобулина, по-видимому, заключается в способности связывать катионы и анионы, липиды, витамины и другие вещества, предохранять их от воздействия кислой среды желудка при поступлении в кишечник. β-Лактоглобулин при искусственном и смешанном вскармливании часто вызывает у детей аллергические реакции, т.е. имеет выраженные антигенные свойства.

α-Лактальбумин - один из основных белков сыворотки женского молока; в коровьем молоке его почти в 2 раза меньше. α-Лактальбумин обладает наибольшей термоустойчивостью, не коагулирует в изоэлектрической точке (рН 4,2-4,5). Эти свойства обусловлены повышенной гидрофильностью и большим числом дисульфидных связей (8 остатков цистина), что определяет его более высокую структурированность в сравнении с другими белками.                              α-Лактальбумин входит в состав фермента лактосинтетазы, участвующей в образовании лактозы.

Все белки коровьего молока, в том числе α-лактальбумин, являются чужеродными для новорожденных детей и вызывают соответствующую реакцию иммунной защиты. Однако антигенная активность α-лактальбумина выражена слабее, чем у β-лактоглобулина.

Иммуноглобулины – белки, которые выполняют роль антител. При взаимодействии антитела и антигена происходит их агглютинация (склеивание). Иммуноглобулины женского и коровьего молока способны агглютинировать чужеродные белки различной дисперсности, клетки микроорганизмов и даже жировые шарики. В коровьем молоке встречаются иммуноглобулины трех классов (A, G и M), в женском – четырех (A, Е, G и M).