полипептидными цепями

         Водородные связи могут образовываться также внутри полипептидной цепи. Если вообразить, что полипептидная цепь намотана на цилиндр, то получится спиралевидная конфигурация, в которой атомы кислорода карбонильной группы и водород амидогруппы приближены друг к другу на такое расстояние, при котором  образуются водородные связи.  Водородные связи объясняются полярным характером и остаточными валентностями присутствующих атомных группировок. Если отрицательно заряженный атом кислорода, то есть атом кислорода со свободной парой электронов, приближается к поляризованному атому водорода амидогруппы, то в этой случае действуют силы электростатического  взаимодействия.

         Спиралевидная конформация полипептидных цепей получила название α-спирали. На каждый виток спирали приходится 3,7 аминокислотного остатка. Все боковые цепи аминокислотных остатков расположены вне спирали. Значительные расстояния между боковыми радикалами исключают возможность их взаимодействия в составе одной α-спирали. В белках вероятна и возможность существования других структур (не только конформация α-спираль). Другая конформация – β-складчатая структура (зигзагообразная) – представляет систему параллельно или антипараллельно расположенных участков одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных водородными связями. В отличие от α-спирали водородные связи в такой системе перпендикулярны направлению полипептидных цепей.

 В настоящее время доказано, что α_S1-, β- и κ-казеины имеют незначительное количество α-спиральных участков (от 1 до 6% и более по некоторым данным), то есть молекулы казеинов имеют малоупорядоченную структуру. β-Лактоглобулин и α-лактальбумин содержат от 10 до 26% α-спиральных участков, а остальное составляет β-складчатая структура (β-конформация) и неупорядоченная структура.