Н₂N ¾ СН ¾ LLLL ¾ СН ¾ СООН

                                           R                            R

         На различной способности концевых групп реагировать с химическими веществами, основаны методы их идентификации. Последовательное отщепление аминокислот от полипептидной цепи позволяет установить последовательность расположения аминокислот, то есть первичную структуру белка. Представление о сложной первичной структуре белков молока дает, например, схема последовательности аминокислот во фракциях казеина: a_S1 – 199 аминокислот, b-казеин – 209; c-казеин – 169. Аминокислоты располагаются таким образом, что конец одной аминокислоты связан с началом другой пептидной связью. Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды из карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой.

     ¾ С ¾ NH ¾                          - пептидная связь;

          О

                                             R

—   HC —NH — C — CH — NH — C — CH — NH — C — ΛΛ…             -

     R                   O                              O       R                  O

 - пептидные связи в полипептидной цепи

         Пептидные связи очень прочные (валентные).

         Многие белки имеют  несколько полипептидных цепей, соединенных друг с другом дисульфидными связями R – S – S – R  цистина, причем оба конца молекулы цистина входят в состав двух различных цепей. Эти дисульфидные связи могут находиться и внутри полипептидной цепи, свернутой в виде спирали. Кроме этого, между фосфорной кислотой и серином в молекуле белка возможно образование фосфатноэфирной связи (рис. 5.3).

         Рис. 5.3.  Типы связей первичной структуры белков: