R – COOH ↔ R – COO^- + H⁺ ;

                                            OH                       O^-

R – O – P = O ↔ R – O – P = O + 2H⁺ ;

                                           OH                        O^-

         Аминогруппы могут присоединять протоны и переходит в форму катионов: R – NH₂ + H⁺ ↔ R – N⁺H₃.

         Этим объясняется определенный заряд нативных белков и их электроориентация (на поверхности нативных белков преобладает отрицательный заряд, что обусловливает их кислые свойства).

         От числа электрических зарядов и их соотношения на поверхности белковых частиц зависят важные свойства белков:

-         способность к гидратации и растворению, с образованием коллоидных растворов;

-         способность передвигаться в электрическом поле;

-         их кислый или основной характер;

-         способность к образованию солей.

Белки характеризуются высокой степенью гидратации за счет сил электростатического взаимодействия между их полярными группами и дипольными силами молекул воды. Образовавшаяся вокруг белковых частиц гидратная оболочка препятствует агрегации молекул белка в нативном состоянии и коагуляции. Наличие ее и прочность является одним из факторов устойчивого коллоидного состояния белков. Белки из-за наличия на поверхности большого количества ионизированных групп относятся к самым активным  водосвязывающим компонентам многих биологических систем. Чем больше зарядов несут белки, тем больше воды они могут присоединить и тем стабильнее они в растворе.

Способность белков связывать воду необходимо учитывать при производстве кисломолочных продуктов, сухих молочных продуктов, а также при выборе влажностных режимов хранения последних.

Число зарядов и их соотношение на поверхности белковых частиц определяет их растворимость, скорость передвижения в электрическом поле и является основой электрофоретического разделения белков и их идентификации.