Таким образом, после выхода β-казеина из состава казеиновых мицелл во время длительного хранения молока происходит его протеолиз с образованием нежелательных γ-казеинов и протеозопептонов, ухудшающих технологические свойства молока. Нормальное свежее молоко содержит около 3% γ-казеинов, однако их количество повышается (до 10% и выше) в конце лактации, при заболевании животного маститом, а также в результате нарушения режима кормления животных (при дефиците в рационах протеина). Количество протеозопептонов может составлять 2-10% всех белков молока.

Группа κ-казеина состоит из одного главного компонента, не содержащего углеводы, и шести минорных компонентов, относящихся к гликопротеидам. Первичная структура главного компонента κ-казеина с молекулярной массой 19000 Да содержит 169 остатков аминокислот (в том числе два остатка цистеина) и одну фосфатную группу. Известны два генетических варианта κ-казеина – А и В.

Гликолизированые компоненты κ-казеина содержат от одной до трех углеводных цепей в виде три- и тетрасахаридов, состоящих из
N-ацетилгалактозамина, галактозы и N-ацетилнейраминовой или сиаловой кислоты.

κ-Казеин, в отличие от α_s1, α_s2 и β-казеинов, содержит только один фосфосериновый остаток, поэтому практически не присоединяет ионы калия, то есть не теряет растворимость в их присутствии. При ассоциации с α_s1, α_s2 и β-казеинами κ-казеин образует стабильные мицеллы и таким образом защищает последние от осаждения ионами кальция.

Известно, что κ-казеин не гидролизуется плазмином, но содержит чувствительную к сычужному ферменту (химозину) пептидную связь, образованную остатками фенилаланина. Продуктами гидролиза κ-казеина являются гидрофобный пара- κ-казеин и гидрофильные гликомакропептиды.

Гликомакропептиды имеют молекулярную массу от 6000 до 8000 Да, содержат много серина, треонина и глутаминовой кислоты, характеризуются высоким отрицательным зарядом. По некоторым данным, они обладают физиологической активностью.