Для основных сывороточных белков - β-лактоглобулина и α-лактальбумина характерна способность части денатурированных молекул восстанавливать свою нативную структуру (после охлаждения молока). Это явление называют ренатурацией. Особенно высока способность к ренатурации у α-лактальбумина. Обратимость денатурации его (при рН свежего молока) составляет около 90%. Такую высокую степень ренатурации термически денатурованного α-лактальбумина объясняют способностью белка стабилизировать свою структуру с помощью кальция. По мнению японских ученых эта фракция белка в нативном состоянии способна связывать ионы кальция, удаление которого при нагревании сопровождается конформациоными изменениями структуры белка. Но при последующем охлаждении кальций вновь присоединяется к белку и способствует восстановлению его третичной структуры.

Обратимость денатурации β-лактоглобулина значительно ниже. После нагревания до температуры от 70 до 80^оС лишь небольшая часть его молекул восстанавливает свою нативную структуру.

Вследствие конформационных изменений в сывороточных белках после тепловой обработки они могут образовывать комплексы друг с другом (β-лактоглобулин – α-лактальбумин), которые способны взаимодействовать с χ-казеином. Результатом такого взаимодействия является увеличение заряженной поверхности казеиновых мицелл и усиление их гидратационных свойств.

Нарушения структуры казеина при пастеризации молока (до 100^оС) не происходит. Изменение структуры и распад казеина возможен при нагревании до 120^оС в течение 5 ч. При гомогенизации происходит распад мицелл казеина на субмицеллы.

Денатурация белков не снижает их пищевой ценности, напротив, денатурированные белки легче перевариваются, так как легче атакуются протеолитическими ферментами.

 Явления денатурации белков молока, вызываемые нагреванием, действием ферментов, условиями хранения, создают ряд проблем в практике молочной промышленности. При производстве отдельных продуктов (кисломолочные напитки, творог, сыры отдельных видов) наоборот, сознательно вызывают денатурацию белков (тепловыми воздействиями). Денатурация белков часто сопровождается распадом белков. Это комплексные изменения и их не всегда возможно четко разделить.