При наличии в углеводородной цепи некоторых радикалов, таких как гидроксильные (–ОН) или аминогруппы (–NH₂), ее гидрофобные свойства могут быть изменены в сторону повышения гидрофильности. Если гидрофобные аминокислоты превалируют в одной части белковой молекулы, эта ее часть будет обладать гидрофобными свойствами. Совокупность гидрофильных аминокислот в другой части данной молекулы будет по аналогии придавать ей гидрофильные свойства. Поэтому белковая молекула может быть гидрофильной, гидрофобной, промежуточной или же локально гидрофильной или гидрофобной.

Некоторые белки молока демонстрируют очень большую разницу внутри молекулы в отношении совместимости с водой, что сильно влияет на некоторые очень важные свойства этих белков.

Гидроксильные группы в аминокислотных цепях у казеина могут быть эстерифицированы фосфорной кислотой. Такие группы придают способность казеину связывать ионы кальция или коллоидный гидроксифосфат кальция с образованием прочных мостиковых связей внутри белковых молекул или между ними.

Электрическое состояние белков молока

Боковые цепи некоторых аминокислот белков молока несут электрический заряд, зависимый от pH молока. Когда pH изменяется при добавлении кислоты или основания, изменяется также и распределение заряда белка. При обычной pH молока, равном 6,6, белковая молекула имеет общий отрицательный заряд. Молекулы белка остаются разделенными из-за отталкивания идентичных зарядов.

При добавлении ионов водорода они адсорбируются белковыми молекулами. При величине pH, при которой положительный заряд белка становится равен отрицательному заряду (когда число групп NH₃⁺ и СОО^– в боковых цепях одинаково), общий заряд белка будет нулевым. Белковые молекулы больше не отталкиваются друг от друга, а положительные заряды одной молекулы притягиваются отрицательными зарядами соседних молекул, что приводит к образованию огромных белковых скоплений с последующим выпадением белка из раствора. Величина pH, при которой происходит это явление, называется изоэлектрической точкой данного белка.