Наряду с температурой на изменение сывороточных белков при нагревании оказывает влияние и техника пастеризации или УВТ-обработки. При прямом нагревании происходит денатурацкя 82% ‚-лактоглобулина, 53% -лактальбумина, при косвенном — соответственно 66% ‚-лактоглобулина и 40%-лактальбумина от общего содержания их в молоке.

Денатурация сывороточных белков проявляется в развертывании полипептидной цепи, и с тем большей полнотой, чем меньше в молекуле белка дисульфидных связей. При этом изменяются вязкость, оптические свойства, показатели седиментации, диффузии.

В результате структурных изменений, вызванных денатурацией, в молекулах белка освобождаются функциональные группы SН-. Вследствие освобождения сульфгидрильных групп и выделения из них сероводорода молоко приобретает вкус кипяченого молока или привкус пастеризации. В результате взаимодействия SН-групп и других реакционноспособных групп наступает агрегация денатурированных белков, т. е. степень их дисперсности уменьшается.

Практический интерес представляет тепловая агрегация -лактоглобулина и -лактальбумина. В первую очередь агрегирует денатурированный -лактоглобулин — начиная с = 70° С. Агрегированные частицы ‚3-лактоглобулина имеют небольшую величину, сильно гидратированы, поэтому не коагулируют. При высоких температурах тепловой обработки денатурированный -лактоглобулин помимо агрегации комплексуется с -лактальбумином и с капа-казеином мицелл казеина. В результате комплексообразованкя увеличиваются средний размер частиц казеина и их молекулярная масса (табл. 4.1).

Тепловое воздействие на молоко уменьшает относительное количество структур, обладающих выраженной тиксотропией. При механическом воздействии на пастеризованное молоко восстанавливаемость структуры ККФК уменьшается. Нарушенные связи в обезжиренном молоке восстанавливаются быстрее, чем в цельном. Белковые структуры восстанавливаются с большей скоростью, чем жировые.