Предыдущая Следующая
При тепловой
обработке снижается питательная ценность молока, что обосновывается
денатурацией и выпадением в осадок при нагревании молока до температур 85, 110
и 130° С соответственно: иммунных глобулинов — 42, 37, 33%, -лактоглобулина — 59, 37, 17%, сывороточных альбуминов — 62,
48, 100%. Наиболее стойкой оказалась фракция -лактальбумина. В связи с изменением количественного
соотношения отдельных фракций сывороточных белков отмечено также изменение в
них содержания некоторых аминокислот. Так, при нагревании значительно снижается
содержание аланина, лейцина, аргинина, глицина и увеличивается содержание
фенилаланина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, что объясняется неодинаковой
тепловой стойкостью фракций сывороточных белков.
При
температурном оптимуме 20—37° С для ферментов молока,
включая и ферменты бактериального происхождения, принятые в производстве
продуктов консервирования молока и молочного сырья режимы пастеризации и
УВТ-обработки обеспечивают их полную инактивацию. Наибольшую устойчивость
проявляет бактериальная липаза. При нагревании до 80—85° С
она разрушается на 78%, до 90—95° С — на 80% и меньше, и лишь при температуре
104—106° С полностью инактивируется.
Согласно
теории пастеризации для любого режима фактическая выдержка молока при
температуре нагревания по времени должна строго соответствовать требуемой Ра =
1. При несоблюдении этого условия неизбежны физико-химические изменения молока.
Выдержка в
течение 10 мин, предусмотренная для пастеризации 95° с, создает условия для
связывания -лактоглобулина и -лактальбумина с казеином, в результате чего исключается
возможность присоединения ионизированного кальция к казеину, повышается
тепловая стойкость молока. Нерегулируемая
по длительности выдержка молока при 87° С приводит к уменьшению
дисперсности частиц ККФК, обусловленному взаимодействием -лактоглобулина с капа-казеином. При увеличении
выдержки молока до 30 мин при температуре пастеризации 87° С
фракционный состав сывороточных белков изменяется. Предыдущая Следующая
|